Was bedeutet Biologische Wertigkeit?
Die Biologische Wertigkeit ist ein Maß für die relative Menge an körpereigenem Eiweiß, welches der Körper aus Nahrungseiweiß synthetisieren kann. Bedauerlicherweise gibt es hier zur Bestimmung der Eiweißqualität aber nicht nur eine einzige Methode, um diesen komplexen biochemischen Vorgang im Körper zu bewerten, sondern es entwickelten sich im Laufe vieler Jahrzehnte eine ganze Reihe an biologischen und chemischen Berechnungsmethoden. Um die unterschiedlichen Bewertungsansätze besser verstehen zu können, rückt vorab der Nährstoff Eiweiß näher in den Fokus.
Abbildung 1: Molekularstruktur von L-Leucin, einer verzweigtkettigen, proteinogenen Aminosäure.
Wie wichtig ist Eiweiß?
Neben Mikronährstoffen, wie Vitaminen, Mineralstoffen und Spurenelementen sowie Wasser und Fett zählt Eiweiß zu den lebensnotwendigen Nährstoffen beim Menschen. Eiweiß ist für den Aufbau von körpereigenen Proteinen, wie beispielsweise Strukturproteine, Enzyme, Hormone, Transportproteine, kontraktile Proteine, schützende Proteine oder Speicherproteine, unerlässlich. Ohne eine ausreichende Eiweißversorgung können viele Stoffwechselfunktionen im Körper auf Dauer nicht ausgeführt werden. Eine ausreichende Versorgung ist aber nicht nur vom Alter, Geschlecht, Körpergewicht und der körperlichen Belastung, wie z. B. sportlicher Aktivität, Schwangerschaft, Stillen, Krankheit etc., abhängig, mehr dazu im Kapitel Eiweißbedarf, sondern auch von der Qualität des Nahrungseiweißes. Mit der Biologischen Wertigkeit soll genau diese Qualität eines Nahrungseiweißes beschrieben werden.
Was ist Eiweiß?
An dieser Stelle sei nochmals darauf hingewiesen, dass die Begriffe Eiweiß und Protein gleichbedeutend sind. Eiweiß bezeichnet also nicht nur das Weiße im Ei, also das Eiklar, sondern den Makronährstoff, der aus Aminosäuren zusammengesetzt ist. Der Begriff Protein ist aus dem Griechischen abgeleitet, dort bedeutet Protos so viel wie "das Erste", "das Wichtigste".
Abbildung 2: Eiweiß ist nicht nur das Weiße vom Ei.
Für eine effektive und vollständige Regeneration ist jedoch nicht nur die Menge an Eiweiß entscheidend, sondern auch dessen Biologische Wertigkeit hat großen Einfluss. Was bedeutet aber nun Biologische Wertigkeit?
Wenn es um das Thema Proteinqualität und Biologische Wertigkeit geht, werden schnell die unterschiedlichen Berechnungsmethoden und Zahlenwerte durcheinander geworfen. Im Grunde sollte bei allen Methoden die Verwertbarkeit des aufgenommenen Eiweißes ausgedrückt werden. Um also zu ermitteln, wie gut der Bedarf an zusätzlich erforderlichen Bausteinen für die körpereigene Proteinsynthese durch das aufgenommene Eiweiß gedeckt werden kann, ist der Aufbau des Eiweißes und seine Bioverfügbarkeit, also vor allem seine Verdaulichkeit, von großer Bedeutung.
Wie ist Eiweiß aufgebaut?
Es sei noch einmal kurz erklärt, dass alle Proteine aus Aminosäuren, genauer gesagt aus den proteinogenen Aminosäuren, d. h. proteinbildenden Aminosäuren, aufgebaut sind. Aneinandergekettet bilden die Aminosäuren sogenannte Peptide, genauer gesagt spricht man bei wenigen Aminosäuren von Oligopeptiden und bei mehr als zehn Aminosäuren von Polypeptiden. Bestehen die Polypeptide aus mehr als 100 Aminosäuren, dann spricht man schließlich von Protein.1
Bei den Aminosäuren unterscheidet man unentbehrliche (frühere Bezeichnung: essenzielle), bedingt entbehrliche (semi-essenzielle) und entbehrliche (nicht-essenzielle) Aminosäuren. Unentbehrliche Aminosäuren müssen zwingend mit der Nahrung aufgenommen werden. Bedingt entbehrliche und entbehrliche Aminosäuren können zwar grundsätzlich vom Körper selbst mithilfe unentbehrlicher Aminosäuren synthetisiert werden, unter gewissen Umständen ist dies jedoch gar nicht oder nicht in ausreichendem Maße möglich. Dies ist etwa für Neugeborene und Heranwachsende, aber auch für Erwachsene bei erhöhtem Bedarf der Fall.
Damit wird deutlich, dass der Gehalt an unentbehrlichen und z. T. auch bedingt entbehrlichen Aminosäuren im Eiweiß von herausragender Bedeutung ist. Dies spiegelt sich auch in einigen Formeln zur Berechnung der Biologischen Wertigkeit wider.
Welche Aminosäuren gibt es?
Es sind über 500 Aminosäuren aus der Natur bekannt, allerdings sind für die menschliche Proteinsynthese nur die proteinogenen Aminosäuren interessant. Alle proteinogenen Aminosäuren gehören zur Klasse der α-Aminosäuren (alpha-Aminosäuren). Abgesehen von der Aminosäure Glycin sind α-Aminosäuren chiral.
Was bedeutet chiral?
Die Chiralität bezieht sich auf die räumliche Anordnung der Atome in der Molekülstruktur. Wird eine Molekülstruktur gespiegelt, dann ist diese Molekülstruktur chiral, wenn sie durch Drehung nicht wieder in sich selbst abgebildet werden kann. Bei chiralen Molekülen müssen diese jedoch nicht unbedingt asymmetrisch sein.
Bei chiralen Aminosäuren gibt es abhängig von der räumlichen Anordnug der Atome im Molekül jeweils eine D-Form (dextro = rechts) und eine L-Form (levo = links). Zu den proteinogenen Aminosäuren zählen jedoch nur die L-Aminosäuren, nicht die D-Aminosäuren.
Es gibt insgesamt 20 proteinogene Aminosäuren, 19 L-Aminosäuren und eine nicht chirale Aminosäure, nämlich Glycin. Diese 20 proteinogenen Aminosäuren lassen sich, wie erläutert, in unentbehrliche, bedingt entbehrliche und entbehrliche Aminosäuren einteilen. Allerdings ist diese Einteilung nicht immer starr. Hier gibt es einige Ausnahmen.
Unentbehrliche (essenzielle) Aminosäuren
Welche Aminosäuren sind unentbehrlich (essenziell)?
L-Histidin, L-Isoleucin, L-Leucin, L-Lysin, L-Methionin, L-Phenylalanin, L-Threonin, L-Tryptophan und L-Valin2
Die beiden Aminosäuren Lysin und Threonin sind in dieser Gruppe hervorzuheben, weil sie absolut unentbehrlich sind. Sie können nicht transaminiert werden und ihre Desamination ist nicht umkehrbar.3 D. h., sie sind vom Umbau ihrer Struktur komplett ausgeschlossen.
Bis zur Festlegung des Referenzproteins der WHO 1985 für Erwachsene, mehr dazu im Kapitel 1, Chemical Score (CS), wurde die Aminosäure Histidin nicht zu den unentbehrlichen Aminosäuren gezählt, dies änderte sich jedoch durch die Festlegung im gleichen Jahr. Es wurde festgestellt, dass auch unter normalen Umständen diese Aminosäure in der Ernährung zugeführt werden muss, um eine ausreichende Versorgung für einen uneingeschränkten Eiweißstoffwechsel sicherzustellen.
Bedingt entbehrliche (semi-essenzielle) Aminosäuren
Welche Aminosäuren sind bedingt entbehrlich (semi-essenziell)?
L-Arginin, L-Cystein, L-Glutamin, Glycin, L-Prolin und L-Tyrosin4
Als bedingt entbehrliche Aminosäuren bezeichnet man Aminosäuren, die im Grunde entbehrlich sind, jedoch unter bestimmten Voraussetzungen zu unentbehrlichen werden. Oftmals wird in dieser Gruppe nur Arginin genannt, welches z. B. für Heranwachsende und Schwangere unentbehrlich ist, aber es gehören auch Cystein und Tyrosin sowie unter Umständen auch Glutamin, Glycin und Prolin hinzu, wie im WHO Technical Report Series 935 von 2007 beschrieben. Beispielsweise sind bei Neugeborenen Arginin, Cystein und Tyrosin unentbehrlich, bei Kleinkindern Arginin und Tyrosin, bei Heranwachsenden und Stoffwechselkrankheiten, wie Phenylketogurie, Tyrosin oder bei Menschen mit hoher körperlicher Belastung Arginin und Glutamin.
Entbehrliche (nicht-essenzielle) Aminosäuren
Welche Aminosäuren sind entbehrlich (nicht-essenziell)?
L-Alanin, L-Asparagin, L-Asparaginsäure, L-Glutaminsäure und L-Serin5
Wie sind Aminosäuren aufgebaut?
Aminosäuren werden genauer gesagt auch als Aminocarbonsäuren bezeichnet. Bei Betrachtung der Molekülstruktur von Aminosäuren wird klar, woher diese, nicht so geläufige Bezeichnung als Aminocarbonsäure kommt. Eine Aminosäure besteht immer aus mindestens einer Carboxygruppe (-COOH), auch Carboxylgruppe genannt, dies ist die funktionelle Gruppe der Carbonsäure, und mindestens einer Aminogruppe (-NH2). Darüber hinaus enthält eine Aminosäure unter anderem noch mindestens ein weiteres Kohlenstoffatom.
Abbildung 3: Molekularstruktur von Glycin, die einfachste proteinogene Aminosäure.
Die instabile Carbamidsäure, die nur aus einer Carboxy- und einer Aminogruppe besteht, ist deshalb keine Aminosäure.
Abbildung 4: Molekularstruktur von Carbamidsäure, sie ist keine Aminosäure.
Welche Aminosäuren-Klassen gibt es?
Alle Aminosäuren sind grundsätzlich in Klassen eingeteilt. Dabei kommt es darauf an, an welchem Kohlenstoffatom die Aminogruppe gebunden ist. Das in der Carboxygruppe enthaltene Kohlenstoffatom wird als erstes Kohlenstoffatom gezählt, das nächste, in der Molekülstruktur gebundene Kohlenstoffatom ist das zweite usw. Da die Aminogruppe bei Aminosäuren nicht direkt am ersten Kohlenstoffatom der Carboxygruppe gebunden sein kann, erhalten die Kohlenstoffatome erst ab dem zweiten Kohlenstoffatom eine Bezeichnung nach griechischen Buchstaben. Das zweite Kohlenstoffatom ist also das α-Kohlenstoffatom (alpha-Kohlenstoffatom), das dritte ist das β-Kohlenstoffatom (beta-Kohlenstoffatom) usw.
Eine Aminosäure, bei welcher die Aminogruppe am α-Kohlenstoffatom gebunden ist, wird folglich in die Klasse der α-Aminosäuren eingeteilt. Eine weitere, international anerkannte und einheitliche Bezeichnung für chemische Verbindungen erfolgt gemäß der International Union of Pure and Applied Chemistry-Festlegung, kurz IUPAC genannt. Die IUPAC-Bezeichnung für α-Aminosäuren lautet 2-Aminocarbonsäuren, weil die Aminogruppe am zweiten Kohlenstoffatom gebunden ist.
Abbildung 5: Molekularstruktur von L-Alanin, auch als L-α-Alanin oder 2-Aminopropansäure bezeichnet.
Eine Aminosäure, bei welcher die Aminogruppe am β-Kohlenstoffatom gebunden ist, ist eine β-Aminosäure. Eine β-Aminosäure wird nach IUPAC als 3-Aminocarbonsäuren bezeichnet.
Abbildung 6: Molekularstruktur von β-Alanin, auch als 3-Aminopropansäure bezeichnet, sie ist die einfachste Aminosäure einer β-Aminosäure und die bisher einzig bekannte, natürlich vorkommende β-Aminosäure.
Bei dieser systematischen Bezeichnung der Aminosäuren folgt dann die γ-Aminosäure, welche auch 4-Aminocarbonsäure genannt wird. Nach diesem Schema werden dann auch alle weiteren Aminosäuren-Klassen bezeichnet.
Falls in der Molekülstruktur mehr als nur eine Aminogruppe oder Carboxygruppe enthalten ist, dann ist immer die Aminogruppe für die Klassifizierung ausschlaggebend, die in der Struktur am nähesten an einer Carboxygruppe gebunden ist.
Wie sind proteinogene Aminosäuren aufgebaut?
Alle proteinogenen Aminosäuren sind, wie bereits besprochen, α-Aminosäuren. Der Aufbau der proteinogenen Aminosäuren sieht also immer folgendermaßen aus: Am α-Kohlenstoffatom ist die Carboxygruppe (-COOH), die Aminogruppe (-NH2), ein Wasserstoffatom und der sogenannte Aminosäuren-Rest, der auch als Seitenkette bezeichnet wird, gebunden. Es unterscheiden sich also alle proteinogenen Aminosäuren in ihren Eigenschaften ausschließlich durch diesen Aminosäuren-Rest voneinander.
Abbildung 7: Molekularstruktur von proteinogenen Aminosäuren mit Aminosäuren-Rest, auch als Seitenkette bezeichnet.
Die Aminosäure Glycin ist bei den proteinogenen Aminosäuren die einfachste und kleinste Aminosäure, dort ist der Aminosäuren-Rest lediglich ein weiteres Wasserstoffatom. Durch dieses zweite Wasserstoffatom am α-Kohlenstoffatom ist Glycin als einzige proteinogene Aminosäure am α-Kohlenstoffatom symmetrisch aufgebaut, ihr fehlt die Chiralität. Aus diesem Grund kann es kein L-Glycin oder D-Glycin geben, sondern nur Glycin. Alle anderen proteinogenen Aminosäuren hingegen sind L-α-Aminosäuren, weil sie levo chiral sind.
Was sind kristalline Aminosäuren?
Einzelne Aminosäuren sind allerdings wegen ihres molekularen Aufbaus in neutralen Flüssigkeiten und im festen Zustand strukturell nicht ganz so, wie vorstehend beschrieben, sondern liegen als sogenannte Zwitterionen vor. Durch intramolekulare Protonenwanderung wird das Wasserstoffproton H+ der Carboxygruppe, in der Abbildung orange dargestellt, an die Aminogruppe abgegeben. Somit wird die Carboxygruppe zur Carboxylatgruppe (-COO-) mit einer negativen Ladung und die Aminogruppe wird zur Ammoniumgruppe (-NH3+) mit einer positiven Ladung. Die Aminosäure hat also zwei unterschiedliche Ladungen innerhalb ihrer Molekülstruktur, deshalb die Bezeichnung Zwitterion.
Abbildung 8: Durch Protonenwanderung erhält die Aminosäure eine positiv und eine negativ geladene Seite und wird zum Zwitterion.
Aufgrund der positiven und negativen Ladung in Ihrer Molekülstruktur bilden Aminosäuren untereinander Ionenbindungen aus, so entsteht ein Ionengitter. Diese regelmäßige Gitterstruktur wird auch als Kristallstruktur oder einfach als Kristall bezeichnet. Das bedeutet, freie Aminosäuren ohne Peptidbindung, bilden immer eine Kristallstruktur aus, deshalb werden freie Aminosäuren auch als kristalline Aminosäuren bezeichnet.
Was sind Peptidbindungen?
Den Aufbau bzw. die Synthese von körpereigenen Proteinen führen die Ribosomen in den Zellen durch. Proteine sind nichts anderes als über Peptidbindungen aneinandergekettete Aminosäuren. Die Ribosomen verbinden dabei die einzelnen Aminosäuren jeweils über die Carboxy- bzw. Carboxylatgruppe der einen Aminosäure mit der Amino- bzw. Ammoniumgruppe der anderen Aminosäure. Dabei wird das Sauerstoffion O- der Carboxylatgruppe (-COO-) sowie ein Wasserstoffatom H und ein Wasserstoffproton H+ der Ammoniumgruppe (-NH3+) abgespalten, die sich dann zu Wasser (H2O) verbinden. Dieser Prozess nennt sich Kondensationsreaktion. Für diese Kondensationsreaktion ist Energie notwendig.
Abbildung 9: Durch Kondensation entsteht eine Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren, durch Hydrolyse wird die Peptidbindung wieder aufgespaltet.
Eine Peptidbindung ist eine äußerst stabile Verbindung. Dies wird beispielsweise bei Spinnenseide deutlich. Spinnfäden sind im Verhältnis zu Ihrer Masse enorm belastbar, noch belastbarer als Kevlar oder Nylon. Und diese Materialien werden unter anderem für schusssichere Westen oder Sicherheitsgurte verwendet.
Der umgekehrte Prozess, also das Aufspalten einer Peptidbindung, ist die Hydrolyse. Bei der Verdauung von Proteinen wird mittels Enzyme, den Peptidasen, die Peptidbindung zwischen den Aminosäuren wieder aufgebrochen. Aus der Bezeichnung Hydrolyse ist leicht ersichtlich, dass für diese Reaktion das zuvor abgespaltete Wasser wieder erforderlich ist. Bei der Hydrolyse wird die zur Bindung aufgewendete Energie wieder frei.
Damit der Körper die eiweißreiche Nahrung überhaupt aufnehmen kann, müssen die Peptidbindungen der Proteine so weit durch die Verdauung aufgespalten werden, dass nur noch sehr kurze Ketten von Aminosäuren vorhanden sind, also von freien Aminosäuren bis zu kurzen Oligopeptiden. Nur so sind sie kurz genug, um die Darmwand passieren zu können und ins Blut zu gelangen.
Wie wird die Biologische Wertigkeit ermittelt?
Zur Berechnung der Biologischen Wertigkeit im zu bewertenden Eiweiß wird bei vielen Formeln auf den in Aminosäuren enthaltenen Stickstoff oder auf den Gehalt der Aminosäuren selbst abgestellt. Die verschiedenen Formeln zur Berechnung können in chemische Formeln und biologische Formeln unterteilt werden. Die wichtigsten und bekanntesten Formeln werden im Folgenden vorgestellt und erklärt.
Literaturnachweis
1. Biesalski, Hans Konrad et al., Ernährungsmedizin, Thieme, 2017, S. 146.
2. WHO, Technical Report Series No. 935, Protein and amino acid requirements in human nutrition, 2007, S. 29.
3. Biesalski, Hans Konrad et al., Ernährungsmedizin, Thieme, 2017, S. 146.
4. WHO, Technical Report Series No. 935, Protein and amino acid requirements in human nutrition, 2007, S. 29.
5. WHO, Technical Report Series No. 935, Protein and amino acid requirements in human nutrition, 2007, S. 30.
Abkürzungen
WHO - World Health Organization, zu Deutsch: Weltgesundheitsorganisation
CS - Chemical Score
IUPAC - International Union of Pure and Applied Chemistry
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